Фрагмент днк, плазмидный вектор, способ получения полипептида и полипептид, обладающий il-1 протеазной активностью

 

Изобретение относится к получению биологически активной IL-1 протеазы с помощью технологии рекомбинантных ДНК и может быть использовано в медицине. Изолирована последовательность ДНК, кодирующая полную аминокислотную последовательность (предшественник) IL-1 протеазы, в которой идентифицирована область, кодирующая "зрелую" форму фермента. В результате экспрессии названных последовательностей ДНК в культуре клеток млекопитающего синтезируется биологически активная IL-1 протеаза, обладающая способностью расщеплять неактивный предшественник IL-1 в положении между 116 и 117 аминокислотными остатками с образованием активного цитокина. 4 с.п.ф-лы, 2 табл., 7 ил.

Текст описания в факсимильном виде. Тм

Формула изобретения

1. Фрагмент ДНК, кодирующий полипептид, обладающий IL-1 протеазной активностью и имеющий полинуклеотидную последовательность от нуклеотида 1 до нуклеотида 1232, или от нуклеотида 374 до нуклеотида 1232 в SEQ ID NO:1, или подобную последовательность, определяемую вырожденностью генетического кода.

2. Плазмидный вектор для экспрессии IL-1 протеазной активности в клетках млекопитающего, содержащий в сайте клонирования фрагмент ДНК по п.1.

3. Способ получения полипептида, обладающего IL-1 протеазной активностью, включающий стадии: a) культивирования клеток млекопитающего, продуцирующих указанный полипептид, в условиях, подходящих для его биосинтеза; и б) выделения и очистки продукта, в котором клетки, продуцирующие указанный полипептид, трансформированы рекомбинантным экспрессирующим вектором, включающим фрагмент ДНК от нуклеотида 374 до нуклеотида 1232 в SEQ ID NO:1, или подобную последовательность, определяемую вырожденностью генетического кода.

4. Полипептид, обладающий IL-1 протеазной активностью, получаемый способом по п.3.

РИСУНКИ

Рисунок 1, Рисунок 2, Рисунок 3, Рисунок 4, Рисунок 5, Рисунок 6, Рисунок 7, Рисунок 8, Рисунок 9, Рисунок 10, Рисунок 11, Рисунок 12, Рисунок 13, Рисунок 14, Рисунок 15, Рисунок 16, Рисунок 17, Рисунок 18, Рисунок 19, Рисунок 20, Рисунок 21, Рисунок 22, Рисунок 23, Рисунок 24, Рисунок 25, Рисунок 26, Рисунок 27, Рисунок 28, Рисунок 29, Рисунок 30, Рисунок 31, Рисунок 32, Рисунок 33, Рисунок 34, Рисунок 35, Рисунок 36, Рисунок 37, Рисунок 38, Рисунок 39, Рисунок 40, Рисунок 41, Рисунок 42, Рисунок 43, Рисунок 44, Рисунок 45, Рисунок 46, Рисунок 47, Рисунок 48, Рисунок 49, Рисунок 50, Рисунок 51, Рисунок 52, Рисунок 53, Рисунок 54, Рисунок 55, Рисунок 56, Рисунок 57, Рисунок 58, Рисунок 59, Рисунок 60, Рисунок 61, Рисунок 62, Рисунок 63, Рисунок 64, Рисунок 65, Рисунок 66, Рисунок 67, Рисунок 68, Рисунок 69, Рисунок 70, Рисунок 71, Рисунок 72, Рисунок 73, Рисунок 74



 

Похожие патенты:

Изобретение относится к области биотехнологии и генетической инженерии и может быть использовано в диагностике заболеваний свиней

Изобретение относится к биохимии и биотехнологии и может быть использовано для выделения и очистки физиологически активного рекомбинантного гранулоцитарного колониестимулирующего фактора человека (рчГ-КСФ)

Изобретение относится к биотехнологии, касается порционной ферментации с подпиткой с особой системой вектор-хозяин E.coli для эффективного образования рекомбинантных протеинов, в особенности рекомбинантных молекул антител, предпочтительно фрагментов антител, таких как миниантитела

Изобретение относится к биотехнологии, в частности к иммуноглобулинам против РТРrH, полученным генно-инженерными методами

Изобретение относится к белку, характеризуемому следующими свойствами: (а) молекулярной массой при электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии ДСН (SDS-PAGE), составляющей приблизительно 60 кД в условиях восстановления, приблизительно 60 кД и 120 кД в невосстанавливающих условиях; (б) высокой аффинностью к катионообменной колонке и к колонке с гепарином; (в) биологической активностью ингибирования дифференцировки и/или созревания остеокластов, причем указанная активность снижается при нагревании при 70oС в течение 10 мин или при 56oС в течение 30 мин, указанная активность теряется при нагревании при 90oС в течение 10 мин; (г) внутренними аминокислотными последовательностями, представленными в SEQ ID NO: 1, 2 и 3, и (д) необязательно имеющему N-концевые аминокислотные последовательности, представленные в SEQ ID NO: 7; способу получения таких белков путем культивирования человеческих фибробластов; очистки белка путем сочетания колоночной ионообменной хроматографии, колоночной аффинной хроматографии и колоночной хроматографии с обращенной фазой

Изобретение относится к области молекулярной биологии и генетической инженерии и может быть использовано в фармацевтической промышленности, а также в медицинской практике с целью снижения эндогенной активности фолликулостимулирующего гормона (ФСГ)

Изобретение относится к биотехнологии, генной и белковой инженерии

Изобретение относится к нативным белкам схемы комплемента, модифицированным таким образом, что белок способен образовывать стабильную С3 конвертазу
Изобретение относится к биохимии, в частности к способу выделения карбоксипептидазы В из свиной поджелудочной железы, и может быть использовано при получении генно-инженерных продуктов в биотехнологии
Изобретение относится к биотехнологии
Изобретение относится к биотехнологии
Изобретение относится к биотехнологии
Изобретение относится к биотехнологии
Изобретение относится к биотехнологии
Изобретение относится к биотехнологии и может быть использовано в пищевой и медицинской промышленности

Изобретение относится к биотехнологии и генной инженерии

Изобретение относится к нативным белкам схемы комплемента, модифицированным таким образом, что белок способен образовывать стабильную С3 конвертазу

Изобретение относится к получению биологически активной IL-1 протеазы с помощью технологии рекомбинантных ДНК и может быть использовано в медицине

Наверх