Способ измерений каталитической активности (каталитической концентрации) ферментов с использованием методов масс-спектрометрии и спектрофотометрии с предварительной идентификацией целевого аналита и определением чистоты веществ

Изобретение относится к области клинической диагностики и биохимии в части создания методов, позволяющих измерять каталитическую активности веществ, и может использоваться для идентификации и определения параметров каталитической активности предварительно неизвестных биологически активных веществ. Способ измерения каталитической концентрации ферментов путем спектрофотометрического измерения оптической плотности продукта ферментативной реакции включает применение тандемного квадрупольного масс-спектрометра с времяпролетным детектором и высокоэффективного жидкостного хроматографа со спектрофотометрическим детектором, которые обеспечивают идентификацию аналита и возможность измерения каталитической активности априорно неизвестного фермента. Техническим результатом изобретения является расширение числа анализируемых ферментов, увеличение точности измерений предварительно неизвестных ферментов, обеспечение достоверной идентификации и определения чистоты аналитов. 1 ил.

 

Область техники, к которой относится изобретение

Изобретение относится к области клинической диагностики и биохимии, в части создания методов, позволяющих измерять каталитическую активности веществ и может использоваться для идентификации и определения параметров каталитической активности предварительно неизвестных биологически активных веществ.

Уровень техники

Для решения различных диагностических задач необходимо количественно оценивать активность ферментов в единицах каталитической концентрации «катал».

Существует значительное число запатентованных способов и устройств определения каталитической активности веществ [1-6]. Известны способы определения активности ферментов, одобренные Международной федерацией клинической химии (IFCC). Согласно положений методики [1] измерение активности α-амилазы заключается в спектрофотометрическом измерении накопления окрашенного продукта реакции. Скорость изменения оптической плотности прямо пропорциональна активности общей α-амилазы. В качестве субстрата используется 4,6-ethylidene-(G7)-p-nitrophenil-(G1)-α,D-maltoheptaoside (4,6-этилден-(G7)-п-нитрофенил-(G1)-α,D-мальтогептазид; Et-G7PNP). В процессе реакции α-амилаза расщепляет Et-G7PNP до G2PNP, G3PNP, G4PNP, Et-G3, Et-G4 и Et-G5. После этого α-глюкозидаза гидролизует G2PNP, G3PNP и G4PNP с образованием глюкозы и окрашенного вещества п-нитрофенола [7]. Наиболее близким по технической сущности является способ измерения каталитической активности, приведенный в [1] (далее - прототип).

Упомянутые в аналогах изобретения прямые оптические методы имеют ограничения, связанные с возможностью измерения каталитической концентрации образцов, содержащих априорно известные ферменты, в узком диапазоне анализируемых веществ.

Данная техническая проблема не могла быть решена при осуществлении или использовании прототипа изобретения в связи с:

- отсутствием идентификации неизвестных соединений;

- отсутствием определения чистоты целевого аналита - фермента.

С помощью изобретения, решается техническая проблема идентификации неизвестных соединений с применением базы данных масс-спектров высокого разрешения, с последующим определением чистоты целевого аналита и измерения его каталитической активности.

Раскрытие сущности изобретения

Изобретение направлено на создание метода метрологического обеспечения измерений каталитической активности/концентрации «неизвестных» аналитов, на устранение ограничения в измерении характеристик только известных ферментов, расширение возможностей измерений характеристик неизвестных веществ, совместное использование обоих методов.

При использовании предлагаемого к патентованию способа достигаются:

- возможность измерений каталитической активности/концентрации априорно неизвестного соединения благодаря его идентификации, определения его чистоты, позволяющие подобрать оптимальные условия протекания реакции, определить продукт реакции, необходимые коферменты, кофакторы;

- повышение точности измерений неизвестных соединений (достигаемая благодаря предварительной идентификации и определению чистоты аналита).

Таким образом, изобретаемый способ позволяет метрологически обеспечить анализ каталитической концентрации неизвестных образцов. Неизвестными образцами могут быть растворы, биологические жидкости, фармсубстанции.

Существенные признаки изобретения:

1. Идентификация биологически активных веществ осуществляется масс-спектрометрическим методом с использованием базы данных масс-спектров.

2. Вычисление чистоты целевого аналита проводится путем вычитания из общей массы вещества массы примесей, измеренной масс-спектрометром.

3. Достижение следующих метрологических характеристик метода:

- диапазон измерений каталитической активности (каталитической концентрации) биологических веществ, (от 7,8⋅10-7 до 9,4⋅10-6) кат/дм3,

- расширенная неопределенность измерений каталитической активности (k=2), (от 1,5 до 15) %.

Техническим результатом изобретения является расширение числа анализируемых ферментов; достижение точности измерений «неизвестных» ферментов, гарантированной референтными методиками IFCC для априорно известных; обеспечение достоверной идентификации и определения чистоты аналитов.

Указанный технический результат для априорно известных идентифицированных ферментов достигается за счет выполнения всех прописанные в методиках измерений операций. Для известных и «неизвестных» веществ с помощью масс-спектрометра определяют чистоту исходных веществ. Для «неизвестных» веществ проводят (при необходимости) идентификацию «неизвестного» анализируемого фермента, определяют количественное содержание аналита в пробе. Высокоэффективный жидкостный хроматограф применяют для разделения компонентов пробы, идентификации и определения характеристик аналита. Спектрофотометр позволяет определять оптическую плотность субстрата или продукта реакции в кинетическом режиме. Измерение каталитической активности (каталитической концентрации) веществ, субстраты или продукты реакции которых имеют поглощение в УФ-видимой части спектра, проводят спектрофотометрическим способом.

Осуществление изобретения

Изобретение осуществляется следующим образом:

1. Идентификация и измерение концентрации «неизвестного» фермента

1.1. Проводят идентификацию анализируемого фермента. Готовят раствор аналита в соответствующем растворителе. При необходимости анализа твердых проб, переводят пробу в раствор. Вводят пробу через ВЭЖХ в масс-спектрометр, проводят идентификацию и определяют химическую структуру аттестуемого вещества методами:

- масс-спектрометрии с электронной ионизацией и идентификацией по электронным библиотекам масс-спектров,

- квадрупольной масс-спектрометрией с времяпролетным детектором QTOF для веществ, анализируемых методами ВЭЖХ/УФ и ВЭЖХ/МС/МС.

1.2. Измеряют концентрацию фермента в пробе. При необходимости проводят пробоподготовку, освобождающую образец от большинства примесей.

1.3. Устанавливают аттестованное значение массовой доли чистых соединений, применяемых для измерения каталитической активности ферментов.

1.3.1. Предварительно подтверждают химическую структуру аттестуемого вещества методами:

- масс-спектрометрии с электронной ионизацией и идентификацией по электронным библиотекам масс-спектров,

квадрупольной масс-спектрометрией с времяпролетным детектором QTOF для веществ, анализируемых методами ВЭЖХ/УФ и ВЭЖХ/МС/МС.

1.3.2. Измеряют массовую долю всех примесей по соответствующим методикам. Массовую долю основного компонента вычисляют как 100% минус примеси по формуле (1).

где wОК - массовая доля основного компонента в измеряемом образце, %;

wпр - массовая доля примесей, %.

В число рассматриваемых примесей включают все возможные для нахождения родственные примеси, ингибиторы реакции.

1.4. Определение специфической системы (набор реагентов) для осуществления конкретной каталитической реакции с данным ферментом:

- определение оптимальных условий протекания реакции - температуры, значения рН, наличия коферментов, стабилизаторов;

- приготовление соответствующего для выбранного катализатора субстрата;

- определение чистоты субстрата (п. 1.1).

1.5. Определение концентрации субстрата методом ВЭЖХ/УФ или ВЭЖХ/МС/МС.

1.6. Приготовление растворов реагентов, включающих коферменты и стабилизаторы каталитической реакции.

1.7. Измерение полученного значения рН растворов реагентов и доведение его до значения, необходимого для оптимального протекания реакции (как правило с абсолютной погрешностью не более ±0,001), при точно измеренном значении температуры раствора (37,00°С).

1.8. Для контроля правильности приготовления растворов реагентов и контроля точности методики измерений, с помощью спектрофотометра проводят измерение каталитической концентрации стандартного образца фермента и проверяют их соответствие значениям, приведенным в сертификате на стандартный образец. Положительный результат доказывает, что навески реагентов взяты точно, все растворы приготовлены правильно, условия приготовления и проведения реакции соблюдены.

1.9. Измеряют скорость изменения оптической плотности холостой пробы (не содержащей фермент), которая не должна превышать 1% от скорости изменения оптической плотности фермента. Это измерение проводят для того, чтобы учесть каталитическую активность холостой пробы, так как даже в отсутствии фермента каталитическая реакция может протекать (в связи с возможным загрязнением пробы во время приготовления растворов или от недостаточно чистых растворителей, или от влияния матрицы) с очень малой скоростью. При превышении этого значения находят источники загрязнения и устраняют их. С помощью графика зависимости абсорбции от времени скорость изменений оптической плотности вычисляют вычитанием значения тангенсов углов наклона аппроксимирующих прямых результата измерений и холостой пробы (фиг. 1).

1.10. Отбирают необходимую для анализа аликвоту пробы фермента (объема или навески).

1.11. Для постановки каталитической реакции соединяют необходимые для конкретного фермента реагирующие растворы и выдерживают время, необходимое для получения продукта реакции для конкретного фермента. На спектрофотометре в течении определенного времени записывают кинетику реакции [9].

1.12. Определяют каталитическую концентрацию продукта реакции, путем измерения приращения скорости протекания реакции. Каталитическая концентрация фермента вычисляется по формуле (2):

где - изменение абсорбции (c-1) после корректировки скорости изменения оптической плотности холостого реагента;

bфермента - каталитическая концентрация фермента (мккат/дм3);

k - коэффициент пропорциональности, зависящий от фермента.

Для контроля правильности приготовления растворов реагентов и контроля точности методики измерений, при наличии стандартного образца анализируемого фермента, с помощью спектрофотометра проводят измерение каталитической концентрации стандартного образца фермента и проверяют его соответствие значению, приведенному в сертификате на стандартный образец. При отсутствии стандартного образца используют аттестованные по процедуре приготовления образцы для сравнения.

2. Расчет неопределенности измерений каталитической концентрации фермента

2.1. Среднее значение измерений каталитической концентрации вычисляется по формуле (3):

Неопределенность измерений типа А вычисляется по формуле (4):

2.2. Неопределенность измерений типа В при измерении каталитической концентрации известного фермента в общем случае складывается из следующих составляющих:

- неточность измерений изменения скорости реакции в присутствии катализатора - измерений, проводимых с помощью спектрофотометра,

- неточность измерений периода времени реакции,

- неточность измерений объема реагентов дозатором,

- неточность измерений объема реагентов колбами,

- неточность измерений масс реагентов,

- неточность измерений рН растворов,

- неточность измерений температуры растворов,

- неточность линейной апроксимации графика зависимости абсорбции от времени.

Неопределенность типа В оценивается по формуле (5):

Суммарная неопределенность вычисляется по формуле (6):

Расширенная неопределенность с коэффициентом охвата k=2 вычисляется по формуле (7):

2.3. Неопределенность измерений типа В при измерении каталитической концентрации «неизвестного» фермента в общем случае складывается из тех же составляющих, что приведены в п. 3.2, с добавлением неопределенности от идентификации фермента.

Неопределенность типа В в этом случае оценивается по формуле (8):

Суммарная и расширенная неопределенность вычисляются по формулам (6) и (7).

Применение способа метрологического обеспечения измерений каталитической активности/концентрации неизвестных ферментов с их предварительной идентификацией и определением чистоты веществ позволяет расширить число анализируемых проб веществ - ферментов в биологической матрице, дает возможность измерять каталитическую активность/концентрацию априорно неизвестного соединения благодаря его идентификации, проводить измерения «неизвестных» соединений с высокой точностью, достигаемой благодаря предварительной идентификации и определению чистоты аналита.

Список источников:

1. Gerhard Schumann et al. IFCC Primary Reference Procedures for the Measurement of Catalytic Activity Concentrations of Enzymes at 37°C Part 8. Reference procedure for the measurement of catalytic concentration of α-amylase. Clin Chem Lab Med 2006; 44(9): 1146-1155.

2. Реагент для определения активности общей α-амилазы: патент №RU 2417374 С1, РФ: МПК G01N 33/52 Яковлева Галина Евгеньевна, Черемисина Ксения Александровна, заявитель и правообладатель: Закрытое акционерное общество "Вектор-Бест".

3. Средства и способы определения количества полипептида нейротоксина и его каталитической и протеолитической активностей: патент №2545783, ЕР: МПК G01N 33/569, G01N 33/577 Пфайль Михаэль, Фридрих Йозеф, заявитель и правообладатель: МерцФарма ГмбХундКо. КгаА.

4. Способ определения неспецифической устойчивости патогенных микроогранизмов к антибиотикам на основании измерения каталитической активности фосфодиэстераз, расщепляющих циклический дигуанозинмонофосфат: патент №2518249, РФ: МПК C12Q 1/02, C12Q 1/44, G01N 33/569, G01N 33/573, G01N 33/577, Колесников А.В., Козырь А.В., Шемякин И.Г., заявитель и правообладатель: ФГБУН Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН.

5. Mass Spectrometric Determination Of Blood Enzyme Activity: патент US 2009/0305327 A1 МПК C12Q 1/02, C12Q 1/00, Jochen Franzen, Karsten Michelmann, Markus Kostrzewa, заявитель и правообладатель: Bruker Daltonik GmbH.

6. Method for Assaying Plasma Enzymes in Whole Blood: патент №US 2011/0104712 A1, МПК G01N 33/573, C12M 1/40, Myriam-LaureCubizolles, Marie-LineCosner, MagaliFaivre, PatrikPouteau, заявитель и правообладатель: Commissariat a l'Energie Atomique et aux Energies Alternatives.

7. Kruse-Jarres J.D., Kaiser C., Hafkenscheid J.C.M. et al. Evaluation of a new a-amylase assay using 4,6-ethylidene-(G7)-1-4-nitrophenil-(G1)-α-D-maltoheptaoside as substrate // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1988. Vol. 27. P. 103-113.

8. IRMM Catalogue. Certified Reference Materials 2017. https://crm.jrc.ec.europa.eu/graphics/cms_docs/rm_catalogue.pdf

9. Siekmarm L. et al. IFCC primary reference procedures for the measurement of catalytic activity concentrations of enzymes at 37 degrees C. Part 1. The concept of reference procedures for the measurement of catalytic activity concentrations of enzymes. Clin Chem Lab Med 2002; 40(6):631-4.

Способ измерения каталитической концентрации ферментов путем спектрофотометрического измерения оптической плотности продукта ферментативной реакции, отличающийся применением тандемного квадрупольного масс-спектрометра с времяпролетным детектором и высокоэффективного жидкостного хроматографа со спектрофотометрическим детектором, обеспечивающих идентификацию аналита и возможность измерения каталитической активности априорно неизвестного фермента.



 

Похожие патенты:

Изобретение относится к области медицины, в частности к онкологии, и предназначено для прогнозирования безрецидивной и общей выживаемости у ВПЧ 16-позитивных больных раком шейки матки.

Изобретение относится к области испытаний твердых тел и может быть использовано для идентификации невидимой ткани. Новым является то, что испытания проводятся в четыре этапа.

Изобретение относится к стоматологии и медицинской микробиологии и может быть использовано для получения количественных показателей микробной обсемененности головок зубных щеток и оценки их пригодности к дальнейшей эксплуатации.

Группа изобретений относится к экологии и аналитической химии и может быть использована для оценки градиента токсических примесей в воздухе гермокабин летательных аппаратов.
Изобретение относится к области исследования земной поверхности. Способ осуществляют с использованием вегетационного индекса IPVI в полосе отвода путей транспорта и линий электропередачи.

Настоящее изобретение относится к области биотехнологии, а именно к получению происходящих из индуцированных плюрипотентных стволовых клеток нейронов, которые имеют стандартизированную чувствительность по отношению к полипептиду нейротоксина клостридии, и стандартизации чувствительности к полипептиду нейротоксина клостридии нейронов, происходящих из индуцированных плюрипотентных стволовых клеток, а также определению биологической активности полипептида нейротоксина клостридии и применению GT1b.
Изобретение относится к области дезинфектологии и касается исследования и анализа бактерицидной эффективности дезинфекционных средств для обеззараживания воздуха в помещениях.

Изобретение относится к области медицины, а именно к дерматологии и клинической лабораторной диагностике. Способ прогнозирования перехода среднетяжелого течения в тяжелое течение заболевания у больных нумулярной микробной экземой включает определение до начала терапии в крови иммунологических показателей, при этом в качестве иммунологических показателей в капиллярной крови из очага воспаления определяют фагоцитарное число и окислительно-восстановительную активность нейтрофилов в тесте спонтанного восстановления нитросинего тетразолия и при их значениях соответственно 5,0 и ниже, 4% и ниже прогнозируют вероятность перехода среднетяжелого течения нумулярной микробной экземы в тяжелое течение.

Изобретение относится к области экологической токсикологии и биотехнологии и предназначено для экспресс-оценки цитотоксичности наночастиц золота. Способ оценки цитотоксичности наночастиц золота, заключающийся в недеструктивной фотометрической оценке содержания хлорофилла в суспензиях культур микроводоросли Dunaliella salina, включает культивирование микроводоросли Dunaliella salina с использованием питательной среды Бен-Амотца, разведение наночастиц золота культуральной средой Бен-Амотца, подготовку проб путём внесения культуры микроводоросли Dunaliella salina в разведенные наночастицы золота таким образом, чтобы посевная доза составила 106 клеток/мл, триплицирование проб, инкубирование проб в течение 48 ч, фотометрическое измерение суспензий культур Dunaliella salina in vivo путём регистрации экстинкции на трех длинах волн: 640, 680 и 740 нм, вычисление высоты пика поглощения хлорофилла, расчет значения эффективности токсического действия по формуле, далее рассчитывают значения полуэффективной концентрации наночастиц золота EC5048 методом линейной интерполяции по формуле.

Изобретение относится к области технологии отбора и подготовки проб для поточного газового анализа на кислород и может использоваться в химической промышленности при производстве капролактама на стадии окисления циклогексана в процессе непрерывного отбора проб из трубопроводов или реакторов.

Настоящее изобретение относится к способу диагностики ранних и поздних стадий липидемии путем анализа результатов лабораторного исследования липидов крови до лечения липидемии с последующим определением коэффициента атерогенности, отличающийся тем, что дополнительно определяют отношение (ОХС+ТАГ)/ХС ЛПВП и при увеличении этого отношения до 4,1-4,8 условных единиц диагностируют раннюю стадию липидемии, а при росте указанного выше отношения до 4,9 и более диагностируют позднюю стадию липидемии.

Настоящее изобретение относится к способу оценки эффективности лечения липидемии путем лабораторного исследования липидов крови до и после лечения липидемии с последующим определением коэффициента атерогенности, причем дополнительно до и после лечения липидемии определяют отношение (ОХС+ТАГ)/ХС ЛПВП и при одновременном снижении этого отношения до 4,0 условных единиц и уровня общего холестерола на 20% и более от исходного значения лечение липидемии оценивают как высокоэффективное, а при одновременном снижении общего холестерола на 19% и ниже и снижении указанного выше коэффициента атерогенности до 4,1 и более лечение липидемии оценивают как низкоэффективное.

Настоящее изобретение относится к способу диагностики липидемии путем лабораторного исследования липидов крови до лечения липидемии с последующим определением коэффициента атерогенности, отличающемуся тем, что перед диагностикой липидемии дополнительно оценивают триацилглицерол, определяют отношение (ОХС+ТАГ)/ХС ЛПВП и при увеличении этого отношения до 4,1 условных единиц и более диагностируют липидемию.

Изобретение относится к медицине и может быть использовано для раннего прогнозирования дыхательных нарушений у новорожденных, родившихся у матерей с преэклампсией.

Группа изобретений относится к фармацевтической промышленности, а именно к способу выбора штамма молочнокислых бактерий для применения с целью уменьшения или предотвращения гастроинтестинальной боли у человека.
Изобретение относится к медицине, в частности к акушерству и гинекологии, и может найти применение для раннего прогнозирования преэклампсии у пациенток из группы риска по развитию осложнений беременности.

Настоящее изобретение относится к способу обнаружения и количественного определения глютеновых пептидов, устойчивых к перевариванию в желудочно-кишечном тракте, в биологических жидкостях человека, предпочтительно в моче, с помощью иммунологических анализов.
Изобретение относится к медицине, а именно к офтальмологии, и может быть использовано для экспресс-диагностики этиологической формы катаракты. Способ дифференциальной диагностики возрастной и осложненной катаракты, включающий использование сухих антител к пероксиредоксину 6, физиологического раствора натрия хлорида или дистиллированной воды и флуоресцеина, отличается тем, что готовят раствор антител пероксиредоксина 6 в нейтральном буфере, например физиологическом растворе натрия хлорида, дистиллированной воде, при этом концентрация антител в растворе должна составлять от пяти до девяти процентов, далее добавляют флуоресцеин в концентрации 0,1-0,3 мг/мл; в приготовленном растворе смачивают полоску из целлюлозы или синтетического полимера, подсушивают ее в условиях атмосферного воздуха при температуре не выше 40°С; тест-полоску помещают за область нижнего века пациента между наружной и средней третью и через 1-2 мин после контакта со слезной жидкостью оценивают окрашивание полоски: если проявляется интенсивное окрашивание, то содержание белка слезы соответствует концентрации равной или более 7,93 мг/мл - диагностируют возрастную катаракту; если окраска полоски слабая, то содержание белка слезы менее 7,93 мг/мл - диагностируют осложненную катаракту.

Настоящее изобретение относится к диагностике, а именно к способу оценки риска смертности пациентов с ХОБЛ в течение 2 лет. Способ оценки риска смертности пациентов с ХОБЛ в течение 2 лет, где способ включает этапы: предоставление образца крови, сыворотки, плазмы, цереброспинальной жидкости, мочи, слюны, мокроты или плевральных выпотов от указанного пациента; определение в указанном образце уровня фрагмента предшественника длиной по меньшей мере 12 аминокислот по меньшей мере одного биомаркера, где указанный биомаркер выбран из группы, состоящей из прокальцитонина (PCT; SEQ ID NO:12), PCT 1-116, PCT 2-116, PCT 3-116, среднерегионального проадреномедуллина (MR-proADM; SEQ ID NO:7), среднерегионального предсердного натрийуретического пептида (MR-pro-ANP), копептина (SEQ ID NO:10), при определенных границах пропускания маркера; определение параметров индекса BODE, далее проводят корреляции указанного уровня по меньшей мере указанного одного биомаркера, в сочетании с указанными параметрами индекса BODE, для оценки риска смертности в течение 2 лет пациентов с ХОБЛ, для этого фиксируют оценку в баллах для биомаркера на основе различных границ пропускания; фиксируют оценку в баллах для каждого из тестируемых параметров индекса BODE (B и D или B, D и O); оценки в баллах суммируют в комбинированную балльную оценку, где значение баллов от 0 до 3 соответствует низкому уровню смертности пациентов с ХОБЛ в течение 2 лет, значение баллов от 4 до 6 соответствует среднему уровню смертности пациентов с ХОБЛ в течение 2 лет, а значение баллов от 7 до 13 соответствует высокому риску смертности пациентов с ХОБЛ в течение 2 лет.

Группа изобретений относится к медицине и касается способа определения характеристики профиля антител и комплемента, включающего обеспечение образца, содержащего по меньшей мере один иммуноглобулин и нативный комплекс иммуноглобулин-C1q; обеспечение поверхности для анализа, содержащей покрытие из пищевых антигенов, при этом указанное покрытие из пищевых антигенов содержит первый пищевой антиген, второй пищевой антиген и третий пищевой антиген, которые были нанесены на указанную поверхность для анализа последовательно; приведение в контакт указанной поверхности для анализа по меньшей мере с частью указанного образца; приведение в контакт указанной поверхности для анализа со смесью антител, при этом указанная смесь антител содержит первое антитело, направленное на C1q, и второе антитело, направленное по меньшей мере на один из по меньшей мере одного типа иммуноглобулинов в указанном образце; и получение сигнала, характеризующего связывание и по меньшей мере одного иммуноглобулина и нативного комплекса иммуноглобулин-C1q из указанного образца с указанной поверхностью для анализа, при этом интенсивность сигнала, превышающая фоновый порог, характеризуется как положительный результат.

Изобретение относится к области анализа характеристик покрытий и касается компьютерной системы для вычисления индикаторов текстур покрытий. Компьютерная система сконфигурирована для приема переменных текстуры целевого покрытия из изображения целевого покрытия, доступа к базе данных относительных текстурных характеристик, в которой хранится набор зависимостей текстурных характеристик для множества покрытий, вычисления корреляции между переменными текстуры целевого покрытия и переменными данных текстуры, связанных со сравниваемым покрытием, и вычисления на основе вычисленной корреляции набора относительных текстурных характеристик для целевого покрытия, которые указывают относительные различия по текстуре между целевым покрытием и сравниваемым покрытием.
Наверх